Omar Saleh, professore ed esperto di materiali presso la UC Santa Barbara, ha cercato di comprendere i comportamenti meccanici delle proteine disordinate in laboratorio, e si aspettava che, dopo essere stata allungata, una particolare proteina del modello si sarebbe ripresa istantaneamente, come un elastico. Invece, questa proteina disordinata si è rilassata lentamente, impiegando decine di minuti per rilassarsi nella sua forma originale, un comportamento vetroso che ha sfidato le aspettative e ha accennato a una struttura interna finora difficile da scoprire.
“La velocità di rilassamento è importante perché ci dà una visione dell’organizzazione strutturale della proteina”, ha detto Morgan, l’autore principale di un articolo pubblicato su Physical Review Letters. “Questo è importante perché l’organizzazione strutturale di una proteina è solitamente correlata alla sua funzione biologica”.
Mentre una proteina con “pieghe” fisse, una struttura tridimensionale ben definita, è associata alla sua funzione, le proteine disordinate, con le loro strutture instabili, possiedono le loro funzioni in base alla loro dinamica. “Più del 40% delle proteine umane sono almeno parzialmente dispiegate, e sono spesso collegate a processi biologici critici, nonché malattie debilitanti”, ha detto Morgan.
Il lento rilassamento è infatti un comportamento tipicamente riservato alle proteine ripiegate. “Negli anni ’80 si è scoperto che le proteine ripiegate mostrano un lento rilassamento”, ha detto Morgan, in un comportamento tipico dei vetri, una classe di materiali che non sono né stati realmente liquidi né cristallini, ma possono esibire caratteristiche di entrambi gli stati.
Per spiegare questi comportamenti inaspettati e vitrei, i ricercatori si sono ispirati ad alcuni oggetti piuttosto banali: carta stropicciata e memory foam. Entrambi i sistemi strutturalmente disordinati, mostrano un simile lento rilassamento logaritmico dopo essere stati sottoposti a forze e, in particolare, nel caso della schiuma, un effetto “memoria”. “Più forte è la forza di allungamento applicata alla proteina disordinata, più la proteina si è rilassata nello stesso lasso di tempo”, ha spiegato Saleh.
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