Le proteine simili a filamenti nelle cellule del muscolo cardiaco devono essere esattamente della stessa lunghezza in modo che possano coordinarsi perfettamente per far battere il cuore. Un’altra proteina decide quando il filamento è della giusta dimensione e vi mette un piccolo “tappo”. Ma, se quella proteina commette un errore e si mette il tappo troppo presto, arriva un’altra proteina, leiomodina, che toglie il tappo. Questa piccola danza su scala molecolare potrebbe sembrare insignificante, ma svolge un ruolo fondamentale nello sviluppo di un cuore sano e di altri muscoli. Riportando nella rivista Plos Biology, un gruppo di ricerca della WSU ha dimostrato per la prima volta come funziona il meccanismo.
La scoperta potrebbe un giorno portare a una migliore diagnostica e trattamenti medici per malattie cardiache ereditarie gravi e talvolta devastanti che derivano da mutazioni genetiche nelle proteine. Una di queste condizioni, la cardiomiopatia, colpisce fino a una persona su 500 in tutto il mondo e può spesso essere fatale o avere conseguenze sulla salute per tutta la vita. Una condizione simile chiamata miopatia nemalina colpisce i muscoli scheletrici di tutto il corpo con conseguenze spesso devastanti.
“Mutazioni in queste proteine si trovano nei pazienti con miopatia”, ha detto Alla Kostyukova, professore associato presso la Gene and Linda Voiland School of Chemical Engineering and Bioengineering e leader del progetto. “Il nostro lavoro è dimostrare che queste mutazioni causano questi problemi e proporre strategie per il trattamento”.
Il muscolo cardiaco è costituito da minuscoli filamenti di proteine spessi e sottili. Con l’aiuto di segnali elettrici, i filamenti simili a corde si legano e si slegano in un’architettura complessa e precisa, consentendo al muscolo cardiaco di contrarsi e battere. I sottili filamenti sono fatti di actina, la proteina più abbondante nel corpo umano. La tropomisina, un’altra proteina, si avvolge attorno ai filamenti di actina. La tropomiosina insieme ad altre due proteine, tropomodulina e leiomodina, all’estremità dei filamenti di actina agiscono come una sorta di cappuccio e determinano la lunghezza del filamento. “E ‘ben progettato”, ha detto Kostyukova, la cui ricerca è incentrata sulla comprensione delle strutture delle proteine.
Ph. Credit. Popsci.it
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