Quando ci rechiamo al lago o in riva al mare, sarebbe opportuno fare un respiro profondo e ringraziare la natura per le piccole cose: nello specifico, per le microscopiche alghe unicellulari presenti nel terreno e nelle acque, che estraggono l’anidride carbonica e la incorporano in zuccheri utili per ogni altro organismo della biosfera. Circa il 30% di questa attività, a livello globale, è svolto da una struttura specializzata delle alghe, chiamata pirenoide.
Che cos’è e come funziona il pirenoide
Potremmo pensare a un pirenoide come a una mela granata. Il pirenoide contiene “chicchi” di Rubisco, l’enzima che svolge il lavoro molecolare dell’inclusione dell’anidride carbonica negli zuccheri. Questi semi sono inglobati in una polpa, detta matrice, che supporta altre proteine, ed è a sua volta circondata da un guscio esterno fatto di amido. Il frutto è crivellato di tubuli racchiusi da una membrana, che forniscono anidride carbonica concentrata al Rubisco. I tubuli sono importanti per il funzionamento del pirenoide, perché senza di essi le alghe a base d’acqua, come la Chlamydomonas reinhardtii, avrebbero difficoltà ad ottenere abbastanza anidride carbonica per mantenere il Rubisco in funzione al massimo della sua capacità.
Il pirenoide presenta diversi misteri per gli scienziati. Per esempio, il modo in cui le proteine che lo compongono vi vengono convogliate e il modo in cui si organizzano in una disposizione così complessa è stato un enigma per molto tempo. Un nuovo studio del laboratorio di Martin Jonikas, assistente del Dipartimento di Biologia Molecolare di Princeton, e collaboratori, ha ora risolto questo enigma. Jonikas sostiene che il suo team ha fatto la scoperta iniziale per caso. Il biologo molecolare dia ricerca Moritz Meyer e i suoi colleghi stavano cercando di identificare quali proteine sono presenti nel pirenoide oltre al Rubisco. A tale scopo, hanno utilizzato un anticorpo, ossia una proteina che, come una chiave, si attacca ad altre proteine che possiedono la serratura corrispondente.
La chiave di volta sta nei legami fra proteine e anticorpi
Meyer e colleghi avevano intenzione di rompere le alghe e aggiungervi un anticorpo che lega una particolare proteina della matrice alla “zuppa” molecolare risultante. Tirando l’anticorpo, gli scienziati sono riusciti a estrarre la proteina. Qualsiasi altra proteina che si lega alla proteina bersaglio dell’anticorpo la avrebbe seguita, e gli scienziati avrebbero potuto determinare se una di esse fosse una componente di pirenoidi precedentemente sconosciuti. Tuttavia, l’esperimento non è andato come previsto.
Jonikas spiega che l’anticorpo è direttamente legato a diverse proteine localizzate nel pirenoide. In altre parole, il team ha scoperto che tutte queste proteine possiedono un lucchetto che corrisponde alla chiave del loro anticorpo. Un esame più attento delle proteine ha rivelato l’esistenza di una sequenza di aminoacidi, o motivo, che è presente nel bersaglio originale dell’anticorpo e anche in tutte le altre proteine.
Meyer e colleghi hanno scoperto che il motivo si lega a Rubisco. Questo spiega come si forma il pirenoide: le proteine che lo compongono rimangono disciolte nella cellula fino a quando non si scontrano con Rubisco e rimangono intrappolate al suo interno.
Ph. credits: Ninghui Shi, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons
